Luis Eduardo Soares Netto.

Graduado e licenciado em Ciências Biológicas pela Universidade de São Paulo (1986) e doutorado em Ciências Biológicas (Bioquímica) pela Universidade de São Paulo (1992) sob orientação da Dra. Ohara Augusto. Realizou programa de pós-doutorado no NIH em colaboração com o Dr. Earl Stadtman (1992-1996), onde realizou estudos que contribuíram para demonstrar a atividade enzimática de peroxirredoxinas, proteínas antioxidantes centrais no metabolismo de H2O2 e outros peróxidos. Desde de 2008, é professor titular junto ao Departamento de Genética e Biologia Evolutiva do Instituto de Biociências da Universidade de São Paulo. Entre 2013 e 2017, exerceu o cargo de Chefe do Departamento de Genética e Biologia Evolutiva do mesmo instituto. Foi membro do Conselho consultivo da Society for Redox Biology and Medicine (2013-2018). Atualmente, integra o comitê gestor do CEPID Redoxoma e o conselho editorial da Free Radical Biology and Medicine. Desde o segundo semestre de 2024, faz parte da assessoria científica da FAPESP (coordenação de área ciências biológicas 2)Sua pesquisa se concentra nos mecanismos pelos quais células se defendem contra os efeitos tóxicos de radicais livres e espécies correlatas, com ênfase em peroxirredoxinas. Suas linhas de pesquisa estão focadas com a química e biologia redox de tióis como tiorredoxina, glutarredoxina, peroxirredoxina e glutationa. Saccharomyces cerevisiae tem sido utilizado como modelo de estudo, explorando coleções de milhares de linhagens modificadas geneticamente. Um dos destaques de sua pesquisa é a descoberta da redução de 1-Cys peroxirredoxinas por ascorbato (vitamina C), quebrando o paradigma de que essas proteínas são antioxidantes específicos de tióis. Os mecanismos de defesa antioxidante de bactérias patogênicas especialmente Xylella fastidiosa, e Chromobacterium violaceum e Pseudomonas aeruginosa também têm sido estudadas, tendo sido caracterizada pela primeira vez o papel de uma nova classe de enzimas antioxidantes, denominadas Ohr (Organic Hydroperoxide Resistance protein). Essas enzimas são centrais na resposta de bactérias a estresses induzidos por peróxidos derivados de ácido graxo e peroxinitrito. Como animais e plantas geram oxidantes na tentativa de inibir a infecção por patógenos, Ohr podem ter papel importante na patogenicidade de bactérias. Dessa forma, também realiza análises de estruturas de proteínas antioxidantes como Ohr, tendo até o momento depositado coordenadas no Protein Data Bank referentes a dezesseis estruturas proteicas.